Composición del calostro y leche de corzuela (Mazama gouazoubira) (Artiodactyla, Cervidae)
Francisco M. Fernández, Carina Van Nieuwenhove, Mirta A. Medina, Guillermo Oliver, Marcela B. Hernández, Ricardo de Cristóbal, Silvia SaadEl objetivo del presente trabajo es conocer las características y componentes principales de la leche y calostro de la corzuela, Mazama gouazoubira, con especial referencia a sus proteínas. Se determinaron las concentraciones de estos componentes; se analizaron las caseínas (Cn) y las proteínas del lactosuero (PLS) mediante PAGE-SDS para determinar los pesos moleculares y se identificaron algunas de éstas mediante immunoblotting. Los resutados mostraron en leche madura la siguiente concentración de proteínas: proteínas totales (PT): 6.5 g/dL, Cn: 4.8 g/dL, PLS: 1.6 g/dL. Los glúcidos totales alcanzaron 5.53 g/dL y los lípidos 4.82 g/dL. El calcio presentó una concentración de 0.17 g/dL. En el calostro se encontraron los siguientes valores: PT 9.52 g/dL; PLS 4.87 g/dL; Cn 4.65 g/dL; glúcidos 1.11 g/dL; lípidos 8.70 g/dL; calcio 0.118 g/dL. Se encontró actividad de peroxidasa con un valor de 3.60 U/mL para la leche madura y de 0.13 U/mL para el calostro. Asimismo se encontró actividad de lisozima para la cual se observaron diferencias de actividades en función de los valores de pH utilizados, siendo mayor esta actividad a pH ácido. Las electroforesis de leche madura mostraron tres bandas principales de caseínas de las cuales dos son sumamente notorias y la tercera de menor concentración y menor peso molecular. Las PLS foman más de una docena de bandas de las cuales las más notorias corresponden a la β-lactoglobulina (β-Lg), a la α-lactalbúmina (α-La), y a la seroalbúmina (SA). En el calostro se observa, respecto de la leche madura, la ausencia de una banda de caseínas y entre las PLS calostrales se destacan en forma dominante las bandas correspondientes a las cadenas pesadas y livianas de las inmunoglobulinas. La relación existente entre proteínas totales y caseínas («número de caseína») es muy alta en relación a lo conocido para la mayor parte de las especies de mamíferos.
Colostrum and milk composition of corzuela (Mazama gouazoubira) (Artiodactyla, Cervidae). The aim of this work is to know the composition of colostrum and milk of Mazama gouazoubira, a species with no data relative to lactation and milk compounds. Milk samples were taken from animals belonging to Reserva de Flora y Fauna Horco Molle, Facultad de Ciencias Naturales, and IML (UNT). Compounds determinations were done according to cited methods. Proteins analyses were carried out through SDS polyacrylamide gel electrophoresis, followed by scanning and densitometry of the gels for determination of peptide band concentration. Additionally western immunoblotting was done to identify some proteins. The results showed that principal compounds concentrations were: colostrum: total proteins, 9.52 g/dL; lactoserum proteins, 4.87 g/dL; caseins, 4.65 g/dL, sugars, 1.11 g/dL; lipids, 8,70 g/dL; calcium 0.12 g/dL. Mature milk showed the following concentrations: total proteins, 6.50 g/dL; lactoserum proteins, 1.60 g/dL; caseins, 4.80 g/dL, sugars, 5.53 g/dL; lipids, 4.82 g/dL; calcium 0.17 g/dL. Peroxidase activity was found: 3.60 U/mL in mature milk and 0.13 U/mL in colostrum. Likewise lysozyme activity was found in milk and colostrum, but with the special feature that it depends on pH value, being this activity greater when acid pH. Milk electrophoresis showed three major casein bands, two of which are notorious and the third one having lower molecular weigh and less concentration. Proteins of lactoserum produce more than a dozen bands, the more notorious of which correspond to β-lactoglobulin (β-Lg), α-lactalbumin (α-La), and serumalbumin (SA). Colostrum showed differences with respect to mature milk: absence of a casein band, and among lactoserum proteins it is worth to mention the dominant presence of heavy and light immunoglobulin chains. Ratio between milk caseins and total proteins found (“casein number”) is very high. This relationship is higher than those found in most of known mammalian milks.